La Cristallografia interagisce con le Scienze della vita e con aspetti molteplici legati alla salute in modo differenziato e a vari livelli di complessità. In questa breve scheda presentiamo in particolare la Cristallografia di Macromolecole. Invitiamo a leggere le schede di altre macroaree per le interazioni più squisitamente legate al mondo dei farmaci (Materiali Avanzati) e all’uso di nanoparticelle in settori di applicazione quali diagnostica, medicina rigenerativa e terapia (Nanotecnologie).
Le molecole che compongono gli organismi viventi (in particolare le proteine, cioè macromolecole costituite da sequenze di 20 aminoacidi essenziali) possono dar luogo a cristalli. Il ruolo estremamente importante delle proteine è molteplice, spazia dalla funzione di catalizzatori (enzimi) di processi metabolici, a quella di difesa (anticorpi) dell’organismo vivente da agenti esterni quali virus e batteri, dal controllo di processi cellulari al trasporto di sostanze (citiamo l’emoglobina che trasporta l’ossigeno dai polmoni ai tessuti, nel sangue degli organismi superiori), a molte altre. Fatti opportunamente crescere dalle loro soluzioni, diversamente dai minerali, i cristalli di proteine trattengono all’interno della loro struttura cristallina una grande quantità di molecole di solvente (fino anche al 70%) che rende difficoltosa la crescita stessa dei cristalli e la loro stabilità nel tempo. Ottenere un cristallo di materia biologica è tuttavia una fase fondamentale per ricostruire con tecniche cristallografiche la struttura della macromolecola alla scala atomica e, grazie a questo livello di dettaglio, comprendere i meccanismi di funzionamento di processi biologici, con importanti applicazioni di tipo terapeutico (per esempio la progettazione di complessi capaci di inibire la funzione della proteina e, quindi, da utilizzare come farmaci) o biotecnologico (modificare il sito attivo di un enzima per cambiarne la specificità). I primi lavori pioneristici della Cristallografia di proteine sono datati ai primi anni ’50 del secolo scorso, in Inghilterra, quando nel 1959 Max Ferdinand Perutz e Sir John Cowdery Kendrew, riuscirono a determinare le prime strutture di proteine globulari (mioglobina ed emoglobina), per le quali furono insigniti del premio Nobel per la Chimica nel 1962. Da allora, il settore è cresciuto in modo esponenziale, anche in Italia, e ben 18 scienziati hanno ricevuto un Nobel per i loro studi su strutture di macromolecole biologiche.

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